抗体的重链和轻链

  抗体（Antibody），又称免疫球蛋白（immunoglobulins ,Ig），是机体免疫细胞被抗原激活后，B细胞分化成熟为浆细胞后所合成、分泌的一类能与相应抗原特异性结合的具有免疫功能的球蛋白。免疫球蛋白是化学结构上的概念，而抗体是生物学功能上的概念，免疫球蛋白并不都具有抗体活性，而抗体的化学基础都是免疫球蛋白。

  抗体分子是机体内复杂的分子，它可以特异性地识别不同抗原，这个特性决定了抗体**结构的多样性。

  对抗体分子结构的分析发现，Ig分子的基本结构是由四条多肽链组成的。即由两条相同的相对分子质量较大的肽链（称为重链，heavy chain，H链，相对分子质量约为55000或70000）和两条相同的相对分子质量较小的肽链（称为轻链，light chain，L链，相对分子质量约为24000）组成(图1)。轻链与重链由二硫键连接形成一个称为Ig分子的四肽链分子单体，它是构成免疫球蛋白分子的基本结构。Ig单体中四条肽链两端游离的氨基或羧基的方向是一致的，分别命名为氨基端（N端）和羧基端（C端）。

  每条重链内部、每条轻链内部、每一条重链与一条轻链之间以及两条重链之间都存在二硫键；重链与轻链之间还存在非共价键作用，主要是疏水性作用。轻链与重链都含有一系列重复的、同源性的单元，每一单元大约有110个氨基酸残基，它们独立折叠成球状，称为球蛋白功能区（domain）。Ig都含有两层带有3~5股反平行的多肽链的β折叠。抗体的基本结构。

  重链大约含450~550个氨基酸残基。每条重链含有4~5个链内二硫键所组成的肽环。由于氨基酸组成的排列顺序以及二硫键的位置、数目等的不同，因此不同重链的抗原性也不同，根据重链抗原性的不同可将其分为五类，分别以希腊字母γ、α、μ、δ、和ε表示，并以此将免疫球蛋白相应地分为IgG、 IgA、 IgM、IgD和IgE。 其中μ链和ε链含有5个肽环，γ链、α链、δ链含有4个肽环。而五类不同的免疫球蛋白可以通过重链恒定区（CH）一段决定了这些免疫球蛋白结构和功能特异性的独特氨基酸序列来进行区分。

  轻链大小约为重链的一半，大约由214个氨基酸残基组成，通常不含碳水化合物。每条轻链含有两个由链内二硫键所组成的环肽。轻链共有两型：kappa(κ)与lambda(λ)，同一个天然Ig分子上轻链的类型总是相同的。